окулус | базы данных

Астрологические исследования

Базы данных


Выбрать базу 
Выбрать по дате 

Выборка для 8 октября по всем годам


Имя Дата Время Зона Место Широта Долгота Пол
Frank Herbert
 08.10.1920 7:30 -8 TACOMA, WA 47N15 122W27 —
AUTHOR, NOVELIST, BEST KNOWN FOR "DUNE" SERIES
BEGAN AS NEWSMAN, WRITER/EDITOR FOR SAN FRANCISCO EXAMINER'S "CALIF.LIVING" MAG FOR DECADE

SADC : #4169
RODDEN RATING : AA
DATA SOURCE : CAH Q BC
NAME AT BIRTH : Frank Patrick Herbert
NATIONALITY : AMERICAN
DATE OF DEATH : 11.02.1986
CAUSE OF DEATH: BLOT CLOT POST CANCER SURGERY
RACE : WHITE
MARRIED : 1
CHILDREN : 3
TIMEZONE : PST
LAST MODIFIED : 20.04.1994 14:23
Jens C. Skou
 08.10.1918 12:00 +1 CET Lemvig, a town in the western part of Denmark 55.28.00.N 8.27.00 -
Residence: Denmark
1997 Nobel Pr Chemistry
For the first discovery of an ion-transporting enzyme, Na, K-ATPase
ВАРБУРГ (Warburg), Отто
 08.10.1883 12:00 +0:31:24 LMT Фрайбург, Германия 47.59.00.N 7.51.00 -
-01.08.1970
Нобелевская премия по физиологии и медицине, 1931 г.
Немецкий биохимик Отто Генрих Варбург родился во Фрейбурге и был единственным сыном из четырех детей Элизабет (Гертнер) и Эмиля Варбургов. Отец Отто, профессор физики и талантливый музыкант, являлся потомком еврейского банкира XVI в. Из рода Варбургов вышли известные учителя, ученые, бизнесмены, артисты, банкиры и филантропы. Мать В. была христианкой, предки которой были администраторами, судьями и военными. Когда мальчику исполнилось 12 лет, семья переехала в Берлин, где его отец был назначен профессором физики местного университета. Молодой В. получил начальное образование в гимназии Фридриха Вердера. В доме Варбургов часто бывали музыканты, артисты и коллеги отца, в т.ч. физики Макс Планк, Альберт Эйнштейн, Вальтер Нернст, химик-органик Эмиль Фишер и физиолог Теодор Энгельман. В 1901 г. В. становится студентом-химиком Фрейбургского университета, а два года спустя переводится в лабораторию Фишера в Берлинском университете. В 1906 г. он получает степень доктора по химии в Берлинском университете, защитив диссертацию по оптической активности пептидов и их ферментативному гидролизу. В надежде сделать открытия, которые могли бы привести к лечению рака, он начинает изучать медицину в Гейдельбергском университете, работая в лаборатории Рудолфа фон Креля, выдающегося терапевта. Вместе с ним сотрудничали биохимик Отто Мейергоф и биолог Джулиан Хаксли. В первом самостоятельном исследовании В., опубликованном в 1908 г., было доказано, что потребление кислорода яйцами морского ежа после оплодотворения увеличивается в 6 раз. В 1911 г. он получил медицинскую степень Гейдельбергского университета. В течение следующих трех лет В. проводил исследования в этом университете и на зоологической станции в Неаполе (Италия) - международном центре биологических исследований. В 1913 г. он был избран членом Общества кайзера Вильгельма, самого известного научного общества Германии, и назначен руководителем отдела и лаборатории Института биологии кайзера Вильгельма в Берлине. Эти посты давали ему полную независимость в выборе предмета научных исследований, административные указания только мешали бы его работе. В 1914 г., когда началась первая мировая война, В. пошел добровольцем в армию и в течение четырех лет служил в кавалерии, получил звание старшего лейтенанта, был ранен на русском фронте и награжден Железным крестом. В. нравилась военная служба, и он приобрел себе в армии друзей на всю жизнь. В 1918 г. Эйнштейн написал ему письмо, настаивая на возвращении для занятий наукой: <Вы один из самых обещающих молодых физиологов Германии... Ваша жизнь постоянно висит на волоске... Это ли не безумие? Неужели Вам не найдется замены?> Прислушавшись к совету Эйнштейна и убедившись, что Германия уже выходит из войны, В. вернулся в берлинскую лабораторию в должности профессора. Однако с военной поры он сохранил любовь к верховой езде и каждое утро до начала работы в течение многих лет совершал прогулки верхом на лошади. Лабораторные фонды В. использовал в основном для приобретения оборудования для физических и химических исследований. В штате лаборатории состояло несколько сотрудников-исследователей, большинство из которых были квалифицированными техниками, обученными В. Когда его впоследствии спрашивали, почему он не желает подготовить будущих ученых, В. возражал: <Мейергоф, [Хуго] Теорелль и [Ганс] Кребс были моими учениками. Разве это не говорит о том, что я достаточно сделал для следующего поколения?> На протяжении пятидесяти лет своей научной деятельности В. вел исследования в трех направлениях: изучение фотосинтеза, рака и ферментов клеточных окислительных реакций. Им разработаны аналитические методы, включающие манометрию, используемую для измерения изменений давления газов, как, например, при клеточном дыхании и ферментативных реакциях, спектрофотометрию, или использование монохроматического света для измерения скорости реакций и количества метаболитов, методы тканевых срезов для определения потребления кислорода без механического разрушения клеток. В 1913 г., изучая потребление кислорода клетками печени, В. обнаружил субклеточные частицы, которые он назвал гранулами, как оказалось впоследствии, это были митохондрии. Он предположил, что окислительные ферменты для реакций, в которых конечные продукты расщепления глюкозы окисляются в дальнейшем до двуокиси углерода и воды, были связаны с этими гранулами. Пытаясь выявить биохимические изменения, происходящие в процессе превращения нормальных клеток (с контролируемым ростом) в раковые (с неконтролируемым ростом), В. измерял скорость потребления кислорода, используя тканевые срезы. Он обнаружил, что, хотя нормальные и опухолевые клетки потребляют эквивалентные количества кислорода, последние в присутствии кислорода вырабатывают ненормально большое количество молочной кислоты. (Глюкоза в присутствии кислорода распадается до молочной кислоты в большинстве тканей.) Он заключил, что опухолевые клетки чаще используют анаэробный путь метаболизма глюкозы и что в действительности нормальные клетки трансформируются в злокачественные из-за недостатка кислорода. В. наблюдал, что нормальное аэробное дыхание ингибируется такими веществами, как цианид. Он полагал, что подобные окружающие вещества были вторичными причинами рака, и поэтому настаивал на выращивании собственных продуктов питания без использования искусственных удобрений или пестицидов. Во избежание дополнительного отбеливания, используемого в общественных пекарнях, он выпекал хлеб дома. Хотя в дальнейшем ученые пришли к выводу, что основной причиной рака являются изменения на генетическом уровне, до 1967 г. В. придерживался мнения, что рак возникает в результате нарушения энергетического метаболизма. За работу по метаболизму опухолевых клеток Нобелевский комитет в 1926 г. рассматривал вопрос о присуждении ему Нобелевской премии по физиологии и медицине, но в тот год решено было присудить ее датскому врачу и исследователю Йоханнесу Фибигеру. В конце 20-х гг. В. открыл дыхательный фермент цитохромоксидазу, катализирующую окислительные реакции на поверхности гранул, или митохондрий (<энергетических станций> клетки). Используя метод радиационной физики, в котором раствор комплекса фермент - кофермент освещается монохроматическим светом и получающийся образец абсорбции анализируется, В. установил, что активным коферментом (органическим дополнительным фактором, необходимым для обеспечения нормальной активности фермента) цитохромоксидазы является молекула порфирина с атомом железа, действующим как переносчик кислорода. Это было первой идентификацией активной группы фермента. В. был награжден Нобелевской премией по физиологии и медицине 1931 г. <за открытие природы и механизма действия дыхательного фермента>. Вручая премию В. за его <смелые идеи... проницательный ум и редкое совершенство в искусстве точного измерения>, Эрик Хаммарстен из Каролинского института заметил, что это открытие <было первой демонстрацией эффективного катализатора, фермента, в живом организме, эта идентификация наиболее важна, потому что она проливает свет на основной процесс поддержания жизни>. К началу 30-х гг. В., назначенный в 1931 г. директором вновь созданного Института физиологии клетки кайзера Вильгельма (позднее Макса Планка), выделил и кристаллизировал 9 ферментов анаэробного пути метаболизма глюкозы. Разработанный им спектрофотометрический метод был необходим для очистки ферментов. Вместе с коллегой Уолтером Христианом он также изолировал два кофермента: флавинадениндинуклеотид (ФАД) и никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ), которые участвуют в переносе водорода и электронов в окислительных реакциях, катализируемых желтыми ферментами, или флавопротеинами. Открытие НАДФ, который содержит никотиновую кислоту, выявило функцию витаминов как коферментов. Занявшись фотосинтезом, В. пытался определить, насколько эффективно растения превращают углекислый газ и воду в глюкозу и кислород. Используя количественные методы, разработанные в лаборатории отца, а также с помощью своих новых методов В. выявил корреляцию между интенсивностью света в фотохимической реакции и скоростью фотосинтеза. Он обнаружил, что поглощение четырех световых квантов приводит к выработке одной молекулы кислорода и эффективность трансформации электромагнитной энергии в химическую составляет около 65%. В недавно полученных исследованиях было показано, что необходимо от 10 и более квантов света для получения каждой молекулы кислорода. Изучая восстановление нитратов в зеленых растениях, В. также открыл переносчик электронов - ферредоксин. В годы второй мировой войны В. оставался в Германии и, несмотря на еврейское происхождение, имел возможность продолжать исследования по этиологии рака, к которому Гитлер испытывал болезненный страх. Хотя ему не разрешили преподавать, В. занимался исследованиями в Институте физиологии клетки до 1943 г., пока бомбардировки союзных войск не вынудили его перевести лабораторию в имение, расположенное в 30 милях севернее Берлина. В конце войны библиотека и лабораторное оборудование В. были конфискованы советскими оккупационными властями. Он продолжил свои исследования в Берлине спустя четыре года. Прежние ограничения были сняты для В., и он смог ежегодно публиковать около пяти статей по результатам изучения фотосинтеза и рака. В. никогда не был женат, с 1919 г. и до конца жизни он дружил с Якобом Хейсом, который был неизменным его компаньоном и вел домашнее хозяйство В., а позднее стал неофициальным секретарем и менеджером института. Верховая езда оставалась любимым развлечением В., пока в возрасте 85 лет он не упал с лестницы, получив перелом шейки бедра. Через два года у него развился тромбоз глубоких вен, и он умер от эмболии легких 1 августа 1970 г. В. увлекался историей и литературой. Помимо своей работы, он получал большое удовольствие от музыки, особенно любил произведения Бетховена и Шопена. Его выводило из себя, когда ему мешали работать. Однажды он сказал назойливому журналисту: <Профессора Варбурга нельзя интервьюировать: он умер>. Друзья и коллеги В. считали его человеком большого обаяния и внимательным к людям. Многочисленные почетные награды В. включают премию Лондонского королевского общества, почетную степень Оксфордского университета, орден <За заслуги> правительства ФРГ.
Клугер Даниель
 08.10.1951 12:00 +3 Simferopol`, Krymskaja obl., Ukraine 44.57.00.N 34.06.00.E —
Писатель-фантаст.
Кристанна Локен
Кристанна Локен		 08.10.1979 12:00 0 0.00.00.N 0.00.00.E Ж


МИЛЬШТЕЙН (Milstein), Сезар
 08.10.1927 12:00 -4 BZ3T Байя-Бланка, Аргентина 38.43.00.S 62.17.00 -
-----------
Нобелевская премия по физиологии и медицине, 1984 г.
совместно с Нильсом К. Ерне и Георгом Кёлером. Аргентинский биохимик Сезар Мильштейн родился в Баия-Бланке. Он был вторым из трех сыновей Лазаро и Максимы Мильштейн. С 1939 по 1944 г. М. посещал Колежио Насиональ в Баия-Бланке, а в 1945 г. поступил в университет в Буэнос-Айресе, чтобы изучать точные науки. В университетские годы он принимал активное участие в студенческой политической жизни, а также работал в лабораториях Либещутца в должности клинического ассистента, занимая этот пост вплоть до 1956 г. Получив в 1952 г. степень по химии в университете Буэнос-Айреса, М. решил, несмотря на посредственные оценки по большинству учебных дисциплин, работать над докторской диссертацией по биохимии и поступил в аспирантуру Института биологической химии университета Буэнос-Айреса. Докторская диссертация М., законченная в 1957 г., была посвящена химизму фермента альдегиддегидрогеназы, одного из ферментов алкоголя, катализирующих реакцию окисления этилового спирта до ацетальдегида и воды. Благодаря проведенному в 50-х гг. в Кембриджском университете исследованию Фредерика Сенгера стало ясно, что функция фермента определяется расположением аминокислот внутри него, особенно в некоторой антигенпродуцирующей области молекулы фермента, известной под названием активного центра. М. получил субсидию Британского совета, которая позволила ему с 1958 по 1961 г. работать в лаборатории Сенгера, под руководством которого М. выполнил ряд исследований, посвященных изучению активных центров ферментов. В 1960 г., когда ему была присуждена степень доктора философии, он вошел в состав Медицинского исследовательского совета (МИС) отдела биохимии (ныне МИС-лаборатория молекулярной биологии) Кембриджского университета. В 1961 г. М. возвращается в Аргентину, чтобы возглавить новый отдел молекулярной биологии Национального института микробиологии в Буэнос-Айресе, где планирует придерживаться той же тематики исследований. Однако происшедший вскоре после его возвращения военный переворот привел к тому, что из института были уволены многие сотрудники, в т.ч. и директор - Игнасио Пироски. В знак протеста против его увольнения М. и несколько других молодых сотрудников подали заявления об уходе. В 1963 г. М. вернулся в Кембридж в лабораторию Сенгера. По предложению Сенгера М. переключился с изучения ферментов на исследование антител - белков, вырабатываемых иммунной системой для связывания и инактивирования чужеродных веществ (антигенов). Как показал в 30-х гг. Карл Ландштейнер, в организме животных могут вырабатываться тысячи различных видов антител, каждый из которых предназначен для борьбы со специфическими антигенами, все антитела сходны по своему химическому строению. Сенгер считал, что М. может использовать энзимологические методы для изучения аминокислот в активных центрах различных антител. <Идея заключалась в том, чтобы установить, отличается ли последовательность аминокислот в двух различных антителах, и, если это так, выяснить, каковы эти отличия>, - писал М. Однако этот эксперимент ему не удался. Основная трудность, с которой столкнулся М., состояла в практической невозможности выделить только два антитела. Родни Р. Портер показал, что даже сыворотка, содержащая антитела и реагирующая лишь с одним антигеном, представляет собой смесь антител с различными активными центрами. Портер, Джералд М. Эделъман и другие ученые, исследующие химическую структуру антител, преодолели эту трудность при изучении белков миеломы. Миелома - это опухоль, содержащая клетки, синтезирующие антитела. Клетки определенной разновидности миеломы образуют клон и являются генетически идентичными последующим поколениям клеток одной предшествующей опухоли. Как и предсказывал за несколько лет до этих исследованийМакфарлейн Бёрнет, все клетки клона производят одни и те же антитела. М. и его коллеги из МИС-лаборатории потратили большую часть 60-х гг. на аминокислотный анализ различных миеломных белков. В начале 70-х гг. они переключились на изучение дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонуклеиновой кислоты (РНК) антител, причем М. сделал много ценных обобщений относительно строения антител и их генов. Основной вопрос в исследовании антител в 60-е гг. состоял в том, чтобы понять, каким образом иммунная система производит явно бесконечное разнообразие антител из конечного количества ДНК. Многие исследователи считали, что гены антител подвержены высоким темпам мутаций. В начале 70-х гг. М. и его коллеги занимались поисками следов мутаций среди клеток миеломы, выросших в лабораторных культурах. Однако результаты были не слишком успешными, в первую очередь потому, что определить мутировавшую клетку было очень трудно. <Мы все яснее понимали, что есть только один выход - использовать культуру миеломной клетки, способной к четкому выражению антитела>, - писал впоследствии М. Клетки миеломы, которыми они пользовались, действительно вырабатывали антитела, но М. и его коллеги не смогли найти антигены, с которыми бы эти антитела взаимодействовали. Им нужно было начать с антигена, а уж потом найти миелому, вырабатывающую соответствующее антитело. Это дало бы возможность без труда распознать среди потомков этой миеломы мутантов, т.к. они утратили бы способность к связыванию антигенов. В 1974 г. М. приступил к решению этой проблемы вместе с Георгом Кёлером, который защитил докторскую диссертацию и приехал из Швейцарии для проведения научных исследований в Кембридж. Двое ученых использовали метод, разработанный одним из сотрудников М., Р.Дж.Х. Коттоном, который обнаружил, что можно добиться слияния клеток двух различных миелом, в результате чего образуется гибрид, вырабатывающий оба белка предшествующих опухолей. Кёлер провел иммунизацию мыши определенным антигеном, затем, удалив вырабатывающие антитела плазматические клетки, слил их с клетками миеломы. В результате возникла гибридная миелома, или гибридома, которая обладала способностью вырабатывать антитела, подобно нормальному предшественнику, но при этом росла постоянно, как ее опухолевый предшественник. При правильно выполненной манипуляции гибридомы могут быть выделены в виде клонов, берущих начало от единичного слияния клеток. Их продуктами являются единичные моноклональные антитела. М. и Кёлер опубликовали методику производства моноклональных антител в 1975 г. Вскоре стало ясно, что перспективы использования метода выходят далеко за пределы проблемы возникновения мутаций в вырабатывающих антитела клетках. Появилась возможность получать моноклональные антитела, дающие необыкновенно четкие, специфические и стандартизированные реакции с любыми антигенами. К началу 80-х гг. открылось довольно обширное коммерческое производство моноклональных антител для диагностических целей, началась разработка основанных на гибридоме контролируемых вакцин и противоопухолевых терапевтических средств. В конце 70-х гг. М. усовершенствовал собственную методику получения моноклональных антител и сделал все, чтобы ускорить их использование, а затем вернулся к реализации своих первоначальных замыслов: изучению генетических основ разнообразия антител и изменения иммунных реакций при продолжительном действии антигена. В 1983 г. М. был назначен заведующим отдела химии белков и нуклеиновых кислот МИС-лаборатории. М. разделил Нобелевскую премию по физиологии и медицине 1984 г. с Кёле-ром и Нильсом К. Ерне. <Мы находимся в начале новой эры иммунохимии, а именно <производства> основанных на антителах молекул>, - заявил он в Нобелевской лекции. М. добавил, что разработанная им и его коллегами гибридомная методика <была побочным продуктом основного исследования. Успех ее практического использования явился в значительной степени результатом неожиданных и непредсказуемых свойств самого метода. Этот пример может служить еще одним превосходным подтверждением огромного практического значения финансирования теоретических исследований, которые поначалу кажутся не представляющими интереса с коммерческой точки зрения и не имеющими отношения к непосредственным задачам медицины>. В 1953 г. М. женился на Селии Прилелтенски, которая была биохимиком, детей у супругов не было. Среди наград М. - премия Волфа по медицине Израильского фонда Волфа (1980), премия Луизы Гросс-Хорвиц Колумбийского университета (1980), международная награда Гарднеровского фонда (1981), Королевская медаль Лондонского королевского общества (1982), награда Альберта Ласкера за фундаментальные медицинские исследования (1984), медаль Дейла Лондонского эндокринологического общества (1984). Он является членом Европейской молекулярно-биологической организации Лондонского королевского общества, Американской национальной академии наук, Американской академии наук и искусств, Лондонского королевского колледжа врачей.
Мэтт Дэймон (Matt Damon)
Мэтт Дэймон (Matt Damon)		 08.10.1970 15:22 -4 Бостон, Массачусетс, США 42.21.30.N 71.03.37.W М


Пол Хоган (Paul Hogan)
Пол Хоган (Paul Hogan)		 08.10.1939 09:30 +10 Lightning Ridge, New South Wales, Australia 29.26.S 147.58.E M


ПОРТЕР (Porter), Родни Р.
 08.10.1917 12:00 +0 GMT Newton-le-Willows, Lancashire, Англия 53.30.00.N 2.15.00 -
-07.09.1985
Нобелевская премия по физиологии и медицине, 1972 г.
совместно с Джералдом М. Эдельманом. Английский биохимик Родни Роберт Портер родился в Ньютон-ле-Виллоусе, расположенном в исторической области Англии Ланкашире, в семье Джозефа Л. Портера, служащего железной дороги, и Изабель Портер. До поступления в Ливерпульский университет Родни посещал школу в Астон-ин-Мейкфилд. В 1939 г. он закончил с отличием этот университет, получив степень бакалавра наук по биохимии. В следующем году он был призван в армию, служил в Королевских инженерных войсках и войсках связи, участвовал в военных действиях в Северной Африке и Италии. В январе 1946 г. он был уволен из вооруженных сил в чине майора. После демобилизации П. направился в Кембриджский университет для изучения биохимии под руководством Фредерика Сенгера. Там он прочел книгу Карла Ландштейнера <Специфичность серологических реакций> (), в которой описывалась природа антител, эта работа пробудила интерес П. к изучению их структуры и функции, не ослабевавшему в течение всей его жизни. Антитела представляют собой класс белков плазмы крови, относящихся к иммуноглобулинам ( Ig ). В течение многих веков было известно, что существуют некоторые болезни (включая корь и оспу), которыми человек может переболеть только один раз. Если кто-либо страдал таким заболеванием, то становился невосприимчивым к нему и никогда не заболевал вновь. В 1890 г. Эмиль фон Беринг показал, что иммунитет обусловлен антителами, которые взаимодействуют с болезнетворными организмами или выделяемыми ими токсинами, делая их таким образом неактивными. Любое вещество, стимулирующее образование антител, называется антигеном. Антитела настолько специфичны, что иммунитет к одному заболеванию не сопровождается возникновением иммунитета к другим. Работа Ландштейнера в 20-х и 30-х гг. показала, что огромное число веществ может действовать как антигены и организм способен вырабатывать миллионы различных, но высокоспецифичных антител. Когда П. приступил к изучению антител, об их структуре было известно мало. Считали, что молекулы всех Ig имеют одинаковые размеры и структуру. <Это сочетание отчетливой специфичности антител с тем, что казалось почти гомогенной группой белков, удивляло меня и продолжает удивлять>, - сказал П. позднее. Чтобы выяснить, как антитела сочетают разнообразие функций с однотипностью строения, П. сначала попытался разрушить очищенные молекулы Ig различными ферментами. Наиболее важный тип Ig в крови - IgG - состоял из более 1300 аминокислот. Молекулы IgG оказались слишком крупными, чтобы их можно было изучать методом Сенгера, применяющимся для определения последовательности аминокислот в белковой молекуле (работа Сенгера в то время касалась инсулина, который содержал лишь 51 аминокислоту). Однако имелось доказательство, что активный центр антитела - часть молекулы, которая в действительности взаимодействует с антигеном, - значительно меньше. П. надеялся, что, выбрав соответствующий фермент, он сможет выделить участок антитела, доступный по своим размерам для исследований, но в то же время содержащий активный центр. Первоначальные исследования П. показали, что папаин, фермент сока папайи (дынного дерева), может разделить IgG на фрагменты, размеры которых составят 1 / 4 от молекулы антитела. За эту работу он в 1948 г. получил степень доктора философии в Кембриджском университете. П. продолжал исследовать антитела в лаборатории Сенгера в течение года до перехода в 1949 г. в Национальный институт медицинских исследований в Милл-Хилле (Лондон). Хотя его приняли как биохимика в микробиологическую исследовательскую группу, он продолжал исследование антител. В течение 50-х гг. он усовершенствовал методы очистки смесей белков и использовал некоторые из них, чтобы показать, что не все молекулы IgG одинаковы, хотя эти различия невелики по сравнению с разнообразием их активности. Успех пришел в 1957 г., когда П. получил чистый папаин вместо неочищенных препаратов фермента, которые он использовал в Кембридже. Повторив свои ранние эксперименты, он обнаружил, что чистый папаин расщепляет молекулы IgG на три фрагмента (каждый величиной около одной трети от всей молекулы) двух различных типов. Один из фрагментов был назван <кристаллизующимся>, или Fc-фрагментом. Даже самый очищенный по тем временам IgG не кристаллизовался, т.к. был смесью нескольких различных молекул антитела. Однако Рефрагмент кристаллизовался, что указывало на его сходство во всех молекулах IgG. Поскольку Fc -фрагмент не содержал активного центра, способность связывать антигены оставалась в двух других третях молекулы антитела, двух <антигенсвязывающих фрагментах>, или Fab -фрагментах. П. опубликовал результаты своего исследования в 1959 г. В следующем году Джералду М. Эдельману и его сотрудникам удалось расщепить IgG методом, который не разрывает связи в молекуле белка между аминокислотами, как это делает папаин, а разделяет отдельные аминокислотные цепочки. В 1960 г. П. переехал в Лондон и продолжил свою работу в медицинской школе при госпитале св. Марии, где, повторив эксперименты Эдельмана при различных условиях, он доказал, что его методы расщепляют молекулу под прямым углом к разрывам, вызванным папаином. П. обобщил свои результаты с данными Эдельмана и в 1962 г. предложил первую удовлетворительную модель структуры IgG. Хотя она не давала ответа на вопрос, что же обусловливает наличие антител такого широкого спектра активности, однако, предполагая, что Fab -фрагменты состоят из частей двух различных аминокислотных цепочек, модель создала основу для более детальных биохимических исследований. В течение 60-х гг. многие исследователи в различных научных учреждениях попытались объяснить функцию антител с помощью химических терминов. В этих изысканиях ведущую роль играли П. и Эдельман, которые своим личным участием воодушевляли других ученых, организовав серию <неформальных семинаров по антителам> для обмена идеями. П. и его коллеги проводили многочисленные исследования структуры отдельных молекул IgG, в то время как группа Эдельмана определяла полную аминокислотную последовательность в одной молекуле IgG. Результаты их исследований были опубликованы в 1969 г. П. и Эдельман разделили Нобелевскую премию по физиологии и медицине 1972 г. <за открытие химической структуры антител>. П. назвал свою Нобелевскую лекцию <Структурные исследования иммуноглобулинов> (). К этому времени основной вопрос о разнообразии антител заключался не в их структуре, а в механизме их формирования, он был разрешен только в конце 70-х гг., когда развитие технологии рекомбинации ДНК позволило ученым непосредственно изучать генетические аспекты синтеза антител. В 1967 г. П. был назначен профессором биохимии и руководителем отдела биохимии Оксфордского университета, где он продолжал исследования в области иммунохимии. В поисках подтверждения прогнозов Макфарлейна Бёрнета о расположении антител на поверхности антителпродуцирующих клеток П. разработал способы мечения специфических рецепторов клеточной поверхности. Он также изучал химические и генетические аспекты комплемента, группы белков крови (открытых Жюлем Борде), которые связываются с Fc -фрагментом Ig и участвуют во многих важных иммунологических реакциях. За месяц до ухода в отставку из Оксфорда П. погиб в автомобильной катастрофе в Винчестере. С 1948 г. состоял в браке с Юлией Франс-Нью, у них было два сына и три дочери. Кроме Нобелевской премии, П. получил почетную премию Гарднеровского фонда (1966) и медаль Сиба Биохимического общества (1967). Он был членом Королевского общества и иностранным членом американской Национальной академии наук.
Сигурни Уивер
Сигурни Уивер		 08.10.1949 18:15 -5 Манхаттан, Нью-Йорк, США 40.46.00.N 73.59.00.W Ж


Чеви Чейз
Чеви Чейз		 08.10.1943 12:00 0 0.00.00.N 0.00.00.E M