Астрологические исследования

Базы данных

Выборка для 13 августа по всем годам

Имя	Дата	Время	Зона	Место	Широта	Долгота	Пол
Leon Uris	13.08.1924	12:00	-4	BALTIMORE, MD	39N17	76W37	—
Leon Uris	AUTHOR, NOVELIST WROTE "EXODUS" 1958, "TRINITY" 1976 SADC : #25837 RODDEN RATING : - TIME ACCURACY : Day NAME AT BIRTH : Leon Marcus Uris CIRCUMCISED : YES NATIONALITY : AMERICAN RACE : WHITE TIMEZONE : EDT LAST MODIFIED : 28.01.1996 21:22
Андрей Соколов	13.08.1962	12:00	0		0.00.00.N	0.00.00.E	M
Андрей Соколов
ВИЛЬШТЕТТЕР (Willstatter), Рихард	13.08.1872	12:00	+0:33:36 LMT	Карлсруэ, Германия	49.03.00.N	8.24.00.E	-
ВИЛЬШТЕТТЕР (Willstatter), Рихард	-03.08.1942 Нобелевская премия по химии, 1915 г. Немецкий химик Рихард Мартин Вильштеттер родился в Карлсруэ, в семье торговца тканями Макса Вильштеттера и Софьи (Ульман) Вильштеттер. Он окончил школу в Карлсруэ и реальную гимназию в Нюрнберге, где показал себя настолько способным учеником, что ректор рекомендовал его для поступления в престижный Королевский колледж в Мюнхене. Мальчику, однако, было отказано в зачислении, поскольку он был евреем. В 1890 г., после окончания реальной гимназии, В. поступил в Мюнхенский технический университет, чтобы изучать химию. Однако уровень обучения там его разочаровал, и он перешел в Мюнхенский университет в лабораторию Адольфа фон Байера. Байер рекомендовал В. своему коллеге Альфреду Эйнхорну. Так, работая у Эйнхорна над структурой кокаина и связанных с ним соединений, В. начал свою карьеру исследователя. В 1894 г. он получил докторскую степень по химии, два года спустя стал приват-доцентом (внештатным преподавателем), а в 1902 г. был назначен экстраординарным профессором (адъюнкт-профессором) в лаборатории Байера. В 1905 г. В. занял должность профессора химии Федерального технологического института в Цюрихе. Именно в Цюрихе В. начал заниматься исследованиями хлорофилла вещества зеленого цвета, которое содержится почти во всех цветущих растениях, мхах, папоротниках и водорослях. Хлорофилл играет важную роль в фотосинтезе - процессе превращения зелеными растениями под действием света углекислого газа и воды в сахар, крахмал и кислород. В то время, когда В. приступил к своим исследованиям, структура хлорофилла не была полностью понятной. В 1906 г. было выдвинуто предположение, что в каждом отдельно взятом растении имеется множество различного рода хлорофиллов и что царство растений представляет собой склад неограниченного числа хлорофиллов. Если бы эта теория была верна, было бы очень трудно определить химическую природу фотосинтеза, поскольку данные, полученные в результате опытов над одним видом растений, могли бы не иметь никакой ценности для исследователей, рассматривающих другие их виды. Значительный вклад, который внес В. (в большой мере в сотрудничестве со своим учеником Артуром Штоллем) в решение этой проблемы, отличался технологическим совершенством. На листьях крапивы, дешевом источнике хлорофилла, имеющемся в большом количестве, В. показал, что у хлорофилла существует одна основная структура (тетрапиррол, или соединение четырех пиррольных колец, связанных центральным атомом магния). Более того, он обосновал, что, хотя для хлорофилла характерна одна структура, существуют две его почти идентичные формы a и b. Продолжая свою работу, В. установил универсальность хлорофилла a и b, подвергнув анализу более 200 растений. Таким образом, он продемонстрировал наличие во всем мире одной фундаментальной структуры хлорофилла. А отсюда напрашивался вывод, что при фотосинтезе повсюду происходят одни и те же химические реакции. Придя к такому открытию, В. и Штолль дали такую оценку некоторых противоречивых результатов, полученных ранее исследователями хлорофилла. Они заявили, что эти исследования проводились <с неочищенным хлорофиллом. Собственно говоря, это вообще был не хлорофилл>. В 1912 г, уступив настоятельной просьбе своего друга Ханса Фишера, В. перешел в только что созданный Институт кайзера Вильгельма в Берлине, где продолжил исследование антоцианинов. Большая часть красных, синих и фиолетовых пигментов растений состоит из антоцианинов - соединений, которые могут быть извлечены из растений с помощью спирта, эфира или воды. Например, благодаря антоцианинам вода, в которой кипит свекла, становится красной. В. обнаружил, что при одинаковой структуре растворимых в воде пигментов могут образовываться разные цвета. Он нашел, что большая часть цветков растений обязана своей окраской всего лишь трем антоцианинам, которые различаются только числом гидроксильных групп на одном кольце растворимых в воде структур. Окраска цветков зависит от смеси нескольких антоцианинов и (для желтого цвета) каротиноидов. Проводимые В. исследования антоцианина были прерваны разразившейся в 1914 г. первой мировой войной. Из-за травм, которые он получил несколькими годами ранее в горах, совершая восхождение, ученый был освобожден от военной службы. В 1915 г. В. была присуждена Нобелевская премия по химии <за исследования красящих веществ растительного мира, особенно хлорофилла>. Поскольку во время войны церемонии награждения были отменены, В. получил премию только в 1920 г. В своей Нобелевской лекции он сказал: <Цель моей работы состояла в том, чтобы установить структурные характеристики наиболее широко распространенных пигментов растений, в частности хлорофилла, и найти определенные критерии, касающиеся их химической функции>. Работа В. над хлорофиллом и антоцианинами показала, что в основе всего разнообразия растительных пигментов лежит лишь несколько химических соединений. Соотнося этот факт с изучением хлорофилла, В. утверждал, что биохимические основы фотосинтеза должны быть универсальны и поэтому им предстоит стать объектом научного анализа. В 1916 г. В. был избран профессором Мюнхенского университета на место Байера. Однако по окончании первой мировой войны научная жизнь в Германии сталкивалась со многими трудностями из-за галопирующей инфляции и политической нестабильности. Тем не менее В. избрал новое направление исследований, <чтобы прорваться в неизвестное>, и взялся за изучение энзимов (органических соединений, способных вызывать изменения, действуя в качестве катализаторов), о которых ни он, ни его коллеги почти ничего не знали. Однако к 1924 г. значительно усилился антисемитизм, и целый ряд евреев - кандидатов на университетские должности не были приняты на работу. Ответственным за отказ принять кандидатов еврейского происхождения был назначенный В. университетский чиновник. В связи с этим 24 июля 1924 г. ученый в знак протеста выходит в отставку. Преемником В. в университете становится Генрих Виланд, который обеспечивает В. в течение нескольких последующих лет возможность проведения экспериментальной работы с лейкоцитами. С приходом к власти нацистов (1933) жизнь В. осложнилась Вскоре после того, как Адольф Гитлер стал канцлером Германии, В. посетил США и Великобританию. Там ему неоднократно предлагались должности, связанные с научной деятельностью и преподаванием, однако ученый отклонил эти предложения, желая остаться на родине. В ноябре 1938 г. в его дом явилась полиция, с тем чтобы арестовать В. и отправить в Дахау (первый концентрационный лагерь в фашистской Германии Ред .), но его экономке удалось не провести полицию в сад, где ученый в это время прятался. В начале следующего года В. попытался бежать в Швейцарию (где ему предложил приют его бывший ученик Артур Штолль), но, когда В. пересекал на лодке Боденское озеро, он был схвачен гестаповцами. Позднее, после вмешательства швейцарского посла, В. было разрешено выехать из Германии. В Швейцарии Штолль предоставил ему возможность поселиться на вилле <Эрмитаж>, расположенной неподалеку от Локарно, где В. прожил до конца своих дней. Там ученый написал автобиографию, которая под названием <О моей жизни> ("From My Life") была опубликована в Англии в 1965 г. В 1903 г. В. вступил в брак с Софьей Лезен. У них родились сын и дочь Жена В. умерла в 1909 г, и он больше не женился. Ученый умер от болезни сердца 3 августа 1942 г., как раз накануне своего 70-летия. Как пишет английский химик Роберт Робинсон, В. <был великим экспериментатором и великим изобретателем экспериментов. Однако его высший дар исследователя заключался в умении организовать работу>. В. любил и глубоко чтил еврейскую национальную культуру, одновременно поддерживая прочные связи с музыкальной, литературной и интеллектуальной жизнью Германии. Помимо Нобелевской премии, В. был награжден медалью Дэви Лондонского королевского общества (1932) и медалью Уилларда Гиббса Американского химического общества (1933) и удостоен почетных степеней Оксфордского, Манчестерского и Парижского университетов. Он был иностранным членом Лондонского королевского общества и почетным членом Британского химического общества.
ЛУРИЯ (Luria), Сальвадор	13.08.1912	12:00	+1 CET	Турин, Италия	45.03.00.N	7.40.00	-
ЛУРИЯ (Luria), Сальвадор	-06.02.1991 Нобелевская премия по физиологии и медицине, 1969 г. совместно с Максом Дельбрюком и Алфредом Херши. Итало-американский биолог Сальвадор Эдуард Лурия родился в Турине (Италия) у Эстер (Сачердоте) и Давида Лурия. В 1929 г., получив начальное и среднее образование в местных бесплатных школах, он поступает в медицинскую школу Туринского университета. Занимаясь под руководством Джузеппе Леви, профессора анатомии и гистологии, Л. разработал прибор для получения культуры живых клеток. После присуждения медицинской степени (<с похвалой и отличиями>) в 1935 г. он в течение трех лет служил офицером медицинских войск в итальянской армии. В это время он изучает литературу по физике и математике, а демобилизовавшись из армии, - медицинскую физику и радиологию в лаборатории Кюри Института радия в Париже. В 1938 г. у Л. проснулся интерес к бактериофагам (вирусам, атакующим бактерии), и он вскоре занялся экспериментами по облучению бактериофагальных частиц рентгеновскими лучами с целью вызвать генетические мутации. Когда в 1940 г. стало ясно, что Италия готова выступить на стороне Германии во второй мировой войне, Л. решил покинуть Францию. После короткой остановки он добрался до Соединенных Штатов, где принял предложение стать научным ассистентом Колледжа врачей и хирургов Колумбийского университета в Нью-Йорке. На конференции Американского физического общества, состоявшейся в следующем году в Филадельфии, он встретил Макса Дельбрюка, который провел несколько дней в лаборатории Л. в Нью-Йорке, где оба ученых запланировали проведение совместных экспериментов. В 1942...1943 гг. субсидия фонда Гуггенхейма позволила Л. проводить как самостоятельные исследования в Принстонском университете, так и совместные с Дельбрюком в Университете Вандербильта в Нашвилле (штат Теннесси). В 1943 г. Л. был назначен преподавателем бактериологического отделения Индианского университета в Блумингтоне. Через два года он получил должность ассистента профессора, а 1947 г. - адъюнкт-профессора. К тому времени бактериологи уже были знакомы с явлением резистентности - возникновения штаммов бактерий, устойчивых как к действию вирусов, так и к антибактериальным препаратам. Высказывались предположения, что резистентность возникает либо как результат адаптации бактерий к действию какого-то фактора окружающей среды, либо как спонтанное генетическое изменение - мутация, позволяющая выжить новому штамму с измененными наследственными признаками. Работая с Дельбрюком, Л. в первую очередь <хотел выяснить, являются ли устойчивые бактерии спонтанно возникшими мутантами или резистентность клеток есть результат воздействия фага на нормальные во всех других отношениях бактерии> (так писал он впоследствии). Во время посещения танцевальных вечеров для членов факультета в загородном клубе Л. случайно обратил внимание на то, как работал игорный автомат, когда в него бросали монеты. Внезапно его озарила мысль, что между выигрышем, который получает игрок, и колониями мутантных бактерий существует определенная аналогия. Игорный автомат возвращает большую часть вложенных в него денег, но размер выигрыша случаен, иногда он составляет несколько монет, в редких случаях - значительное их количество. Сходным образом в культурах бактерий колонии собраны в группы из одной, двух, четырех, восьми и т.д. <плюс более крупные образования - игорные банки>, как назвал их Л., <формирование которых можно было объяснить скорее несколькими предыдущими поколениями, чем игрой простого случая>. Основываясь на наблюдениях за колебаниями в размерах выигрыша, возвращаемого игорным автоматом, Л. разработал экспериментальный метод, позволяющий отличить состояние индуцированной резистентности от резистентности вследствие предыдущей спонтанной мутации. Этот так называемый флюктуационный тест, описание которого было опубликовано в 1943 г. совместно с Дельбрюком (разработавшим математическую модель анализа), стал первым свидетельством в пользу мутации бактерий. <Это был решающий шаг вперед в генетике>, - скажет позднее Л. <Ни у одного другого организма было невозможно вычислить скорость спонтанной мутации для одного специфического гена или фактически для всех генов. Если гены бактерий были структурами того же рода, что и гены других организмов, бактерии сразу же становились излюбленным объектом генетических исследований>, превосходящим даже плодовую мушку или плесень своим огромным количеством и скоростью появления новых поколений. Примерно в это же время Л. и Дельбрюк начали сотрудничать с Алфредом Херши - биологом, который занимался изучением бактериофагов в Вашингтонском университете в Сент-Луисе (штат Миссури). Трое ученых образовали ядро группы по исследованию фагов. Члены этого <неформального объединения> договорились работать только с семью штаммами бактериофага, инфицирующего штамм В кишечной палочки Escherichia coli, с тем чтобы результаты экспериментов, полученных в различных лабораториях, были сравнимы между собой. Работая независимо друг от друга. Дельбрюк и Херши установили в 1946 г., что различные штаммы бактериофага могут обмениваться генетическим материалом, если одна и та же бактериальная клетка заражена вирусами более чем одного штамма. В 1950 г. Л. был назначен профессором бактериологии Иллинойского университета в Урбана-Шампейн. В следующем году он опубликовал неопровержимые доказательства того, что гены бактериофагов (и вирусов) претерпевают спонтанные мутации и этот процесс сходен с таковым у бактерий. Он планировал выступить с докладом на конференции Общества общей микробиологии в Оксфорде (Англия) в 1953 г. Политический курс США, проводимый в то время Джозефом Маккарти, не позволил Л. получить выездную визу, хотя он стал гражданином Соединенных Штатов еще в 1947 г. В докладе, который зачитал его бывший студент Джеймс Д. Уотсон, высказывалось мнение о том, что генетическая информация переносится белком фага, а не дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК). Исходя из модели ДНК, предложенной Уотсоном и Френсисом Криком, было ясно, что мутации возникают в результате потери или замены пуринопиримидиновых оснований молекулы ДНК. В 1959 г. Л. был назначен профессором и заведующим отделом микробиологии Массачусетсского технологического института (МТИ) в Кембридже. Там им была развернута специальная программа подготовки молодых специалистов, интересующихся генетикой бактерий и вирусов. Он занимался также изучением биохимии мембран бактериальной клетки. В 1965 г. Л. стал профессором-консультантом Солковского института биологических исследований в Сан-Диего. Л., Дельбрюк и Херши разделили Нобелевскую премию по физиологии и медицине 1969 г. <за открытие механизмов репликации и генетической структуры вирусов>. <Эти открытия оказали серьезное влияние на развитие многих областей биологических исследований>, - сказал в приветственной речи Свен Гард из Каролинского института. <Картирование фундаментальных процессов жизненного цикла бактериофагов явилось необходимым условием для описания их с помощью химических терминов и на молекулярном уровне>, - продолжал Гард. Отмечая значение работ лауреатов в области генетики, Гард подчеркнул, что их труды открыли <механизмы генетической регуляции процессов жизнедеятельности>. <И наконец, последнее, но не менее важное: изучение бактериофагов позволило глубже проникнуть в природу вирусов, что необходимо для понимания происхождения вирусных заболеваний высших животных и борьбы с ними>. В 1970 г. Л. получил звание профессора в отделе биологии МТИ. С 1974 г. он является также директором Центра раковых исследований. Обсуждая возможности генной инженерии, Л. предупреждает о необходимости <создать такое общество, в котором технология была бы специально ориентирована на достижение социально значимых целей>. Критикуя высокую стоимость расходов на национальную оборону и американские космические программы пилотируемых полетов на Луну, Л. передал часть полученных им как Нобелевским лауреатом денег различным антивоенным группам. В 1945 г. Л. женился на Зелле Хурвиц, психологе. У них родился сын. Художник и скульптор-любитель, Л. читал также курс мировой литературы. Умер Л. 6 февраля 1991 г. в Лексингтоне. Награды и почетные звания, полученные Л., включают премию Ленги Итальянской национальной академии наук (1965) и премию Луизы Гросс-Хорвиц Колумбийского университета (1965). Он является членом Американского микробиологического общества, Национальной академии наук, Американской ассоциации содействия развитию науки и Американского философского общества.
СЕНГЕР (Sanger), Фредерик	13.08.1918	12:00	+1 BST	Rendcombe, Gloucestershire, Англия	51.45.00.N	2.12.00	-
СЕНГЕР (Sanger), Фредерик	----------- Нобелевская премия по химии, 1958 г, Нобелевская премия по химии, 1980 г. совместно с Полом Бергом и Уолтером Гилбертом. Английский биохимик Фредерик Сенгер (Сангер) родился в Рендкомбе (графство Глостершир), в обеспеченной семье квакеров. Его мать, в девичестве Сесили Крусдом, была дочерью преуспевающего текстильного магната. Отец же (кстати, в его честь и был назван С.) работал врачом. С 1932 по 1936 г. будущий ученый обучался в Брайанстонской школе в Блэндфорде (графство Дорсетшир), а в 1936 г. поступил в колледж св. Иоанна Кембриджского университета. Первоначально С. планировал пойти по стопам отца и заняться медициной, но его заинтересовала биохимия. <Мне казалось, - писал он много лет спустя, - что это был путь к действительному пониманию живой материи и к разработке более научных основ для решения многих проблем, стоящих перед медициной>. В 1939 г. в Кембриджском университете С. получил степень бакалавра естественных наук. В сентябре того же года разразилась вторая мировая война, но С., как квакер, был освобожден от воинской службы и оставлен в Кембридже в аспирантуре. Получив в 1943 г. докторскую степень, он вошел в исследовательскую группу, возглавляемую Э.Ч. Чибналлом, который как раз перед этим сменил Фредерика Гоуленда Хопкинса в должности профессора биохимии Кембриджского университета. В то время Чибналл занимался изучением химии белков. В 1902 г. Эмиль Фишер предположил, что белки состоят из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. К началу 40-х гг. гипотеза Фишера была широко, хотя и не повсеместно признана. Когда более чем две аминокислоты связаны вместе, они образуют полипептидную цепь. Поскольку аминокислота может образовывать не более двух пептидных связей, Фишер предсказал, что белки должны состоять из линейных цепей аминокислот со свободной карбоксильной группой (состоящей из углерода, кислорода и водорода) - на другом. Чибналл предложил С. установить конечную группировку пептидной цепи химическим путем. Если бы это удалось сделать, то было бы установлено, что белки действительно состоят из линейных цепей аминокислот. Кроме того, это указывало бы и на то, входит ли в один белок более чем один вид пептидной цепи. В 1945 г. С. сообщил, что в мягких щелочных условиях определенный реагент (динитрофенол) может присоединяться к атому азота аминокислоты благодаря связи более сильной, чем пептидная. Следовательно, белок может быть расщеплен на составляющие его аминокислоты с разрушением пептидных связей, а аминокислоты можно установить с помощью хроматографии. Метод хроматографии, как раз перед этим усовершенствованный Арчером Мартином и Ричардом Сингом, позволяет разделять вещества на компоненты, исходя из характерной скорости, с которой они поглощаются специальным фильтром. Значительная часть исследований, проводимых в лаборатории Чибналла, была связана с инсулином, одним из немногих белков, доступных в то время в чистом виде и в больших количествах. Первоначальное изучение С. инсулина показало, что он содержит две различные N-концевые аминокислоты. Следовательно, каждая молекула инсулина состоит их двух видов полипептидных цепей. Аминокислота цистеин содержит молекулу серы, две молекулы цистеина могут соединяться с образованием цистина, в котором имеется дисульфидный мостик либо между двумя полипептидными цепями, либо между различными участками одной цепи. В 1949 г. С. сообщил, что он открыл способ разрушения этих дисульфидных мостиков и, следовательно, метод разделения двух цепей. С. и приехавший из Вены ученый Ганс Туппи разработали план установления последовательности чередования аминокислот в каждой полипептидной цепи инсулина. Разбив цепь на подсекции, эти двое ученых надеялись установить последовательность аминокислот в каждой подсекции и, исходя из этой информации, последовательность их чередования во всей полипептидной цепи. Несмотря на то что С. первоначально использовал кислоту, чтобы разорвать полипептидную цепь, он вскоре обнаружил, что ферменты действуют гораздо более точно. Таким образом, С. и Туппи сравнивали фрагменты цепи, полученные в результате применения различных ферментов, для понимания последовательности чередования аминокислот во всей цепи. Установить последовательность чередования для более длинной из двух инсулиновых цепей оказалось неожиданно легко, и эта работа была почти закончена к тому времени, когда Туппи в 1950 г. уехал из Кембриджа. Однако более короткая инсулиновая цепь не так легко поддавалась химическому анализу, и поэтому последовательность чередования в ней аминокислот была полностью установлена только в 1953 г. С. продолжил работу по установлению местоположения дисульфидных мостиков между двумя цепями, и в 1955 г. представил законченную структуру молекулы инсулина. Это была первая белковая молекула, так подробно изученная. Работа С. имела важные последствия для биохимии и зарождающейся науки - молекулярной биологии. Результаты проведенных им исследований окончательно доказали, что белки состоят из аминокислот, соединенных в цепи пептидными связями. В начале XX в. многие химики полагали, что белки представляют собой смесь родственных соединений. С., однако, установил, что белок - это особое химическое вещество с уникальной структурой и что каждое место в цепи занято определенной аминокислотой. Он также доказал, что ферменты могут разрывать пептидные цепи в заранее установленных местах. Применение этого метода помогло биохимикам определить структуру многих других белков. В 1958 г. С. была присуждена Нобелевская премия по химии <за установление структур белков, особенно инсулина>. В своей Нобелевской лекции С. подчеркнул большое практическое значение проведенной им работы. <Установление структуры инсулина, безусловно, открывает путь к исследованию других белков, - сказал он. - Можно также надеяться, что изучение белков поможет выявить изменения, которые происходят в организме во время болезни, и что наши усилия могут принести человечеству большую практическую пользу>. Еще до получения Нобелевской премии С. занялся изучением генетики. Отчасти это произошло под влиянием дружбы ученого с Фрэнсисом Криком. Для С. одним из наиболее поразительных фактов, касающихся последовательности чередования отдельных групп в инсулине, было явное отсутствие какого бы то ни было принципа уникального расположения аминокислот. А ведь от этого, казалось бы, случайного порядка зависела важная физиологическая деятельность. С. не понимал, каким образом белок может соединяться именно в такой последовательности, однако было очевидно, что у этого порядка должны быть определенные истоки. В середине 50-х гг. Крик (который вместе с Джеймсом Д. Уотсоном первый описал структуру генетического вещества дезоксирибонуклеиновой кислоты, или ДНК) объяснил сделанные С. открытия, прибегнув к <гипотезе последовательности>, которая заключалась в том, что информацию, определяющую последовательность аминокислот в белке, несут гены. Позднее было установлено, что сами гены представляют собой последовательность звеньев, отдельные группы которых соответствуют определенной аминокислоте. Нуклеиновые кислоты - ДНК и рибонуклеиновая кислота (РНК) - это цепи связанных нуклеотидов. Нуклеотид состоит из молекулы сахара с фосфатным остатком и присоединенной к ним одной из четырех <основных> молекул. Нуклеотиды связаны вместе фосфатными группами и образуют полипептидные цепи. В структуре молекулы ДНК две параллельные цепи составляют конфигурацию винтовой лестницы. Пара оснований образует ступеньку этой лестницы, соединяясь между цепями особыми связями: аденин (А) с гуанином (Г), питозин (Ц) с тимином (Т). Код для аминокислот определяется последовательностью трех оснований. Процесс строительства белка начинается с того, что соответствующий участок молекулы ДНК, который включает полные указания для сбора соединения, <расстегивает молнию> для связи, соединяющей основания друг с другом. Свободные нуклеотиды (как попало плавающие в клетке) оказываются привязанными вдоль открытой для этого последовательности молекулы ДНК, образуя зеркально отображенную цепь, называемую матричной РНК (мРНК). Законченная цепь мРНК покидает ДНК (которая тогда снова <закрывает молнию>) и продвигается к клеточным структурам, которые называются биросомами, где и будет собираться белок. Участки более короткой цепи формируются мРНК и затем движутся в сторону, с тем чтобы вобрать в себя соответствующие свободные нуклеотиды, которые они затем приносят обратно мРНК для включения в белковую структуру. Эти короткие цепи называются транспортными РНК (тРНК). К тому времени, когда С. приступил к изучению нуклеиновых кислот, об этих процессах мало что было известно, а о нуклеотидовых последовательностях не было известно вообще ничего. Последовательности ДНК и РНК представляют большие трудности для анализа, чем белковые последовательности, поскольку они длиннее. Типичная белковая цепь может содержать до пятидесяти аминокислот, а типичная мРНК содержит сотни нуклеотидов. ДНК даже крошечного вируса состоит из тысяч нуклеотидов. И тем не менее последовательности нуклеиновых кислот легче поддаются раскодированию, чем белковые последовательности, из-за их фундаментального различия: в то время как каждое место в белковой цепи может быть занято любой из 20 различных аминокислот, существует только 4 <претендента> на каждое место в последовательности ДНК - нуклеотиды, сокращенно называемых А, Т, Ц и Г (по названию их оснований). В 1958 г. Роберт У. Холлы предпринял попытку установить последовательность цепи тРНК. Несмотря на то что длина этих коротких цепей не превышает 100 нуклеотидов, эта работа из-за сложности установления последовательности затянулась до 1965 г. На С. произвела глубокое впечатление работа Холли, но он искал более действенный метод установления последовательности, доступный для применения к цепям мРНК, длина которых нередко достигает нескольких сотен нуклеотидов. В начале 60-х гг. он и его коллеги разработали такую технологию. Применив ферменты, они разорвали цепи мРНК на более мелкие цепи и проследили последовательность в каждой из них отдельно. Затем на основании заключений о взаимоотношении между фрагментами была определена последовательность во всей цепи. Такой подход, однако, требовал массы времени и терпения, и С. решил разработать аналитический метод установления последовательности в ДНК. Он добился этого в 1973 г. Предложенная им процедура заключалась в том, что двойная цепь молекулы ДНК разбивалась на одинарные цепи (называемые стренгами), а затем полученный материал группировался в четыре образца. Каждый образец начинают восстанавливать до первоначальной последовательности двойной цепи, исходя из шаблона одинарной цепи. Однако исследователи останавливают процесс восстановления на разных нуклеотидах для каждого образца либо путем ограничения концентрации того или иного свободного нуклеотида, либо помещая в цепь определенный нуклеотид с таким химикатом, который предотвращает дальнейший синтез. В результате этого реконструированные цепи представляют собой образцы различной длины, но каждая заканчивается одинаковым нуклеотидом. Затем эти четыре образца одновременно пропускают через фильтрующий материал, называемый сверхтонким акриламидным гелем, который разделяет эти цепи в соответствии с их длиной, поскольку более короткие цепи проходят через гель быстрее. И тогда нуклеотидная последовательность первоначальной цепи ДНК может быть прочитана прямо с геля путем сравнения следов, оставленных образцами. В то время как С. м его коллеги работали над этим методом (названным дидекоксидным методом по типу используемого при этом ограничивающего химиката), американские ученые Уолтер Гилберт и Аллан Мэксам разрабатывали другую процедуру установления нуклеотидных последовательностей. В соответствии с их методом фрагменты цепи ДНК различной длины получают, разрывая цепь на специфических основаниях. Этот подход напоминает метод, который применил С. для установления последовательностей в белковых цепях и цепях РНК. Как технология С., так и технология Гилберта стали важнейшим инструментом генной инженерии, хотя метод С. несколько более эффективен при работе с очень длинными последовательностями. Еще в 1978 г. С. и его коллеги продемонстрировали действенность дидезоксидного метода, установив последовательность 5375 оснований в цепи ДНК бактериального вируса. Это был первый случай такой подробной расшифровки цепи ДНК. В 1980 г. С. и Гилберту была присуждена половина Нобелевской премии по химии <за вклад в установлении основных последовательностей в нуклеиновых кислотах>. Другая половина премии была присуждена Полу Бергу. Эти трое ученых, сказал в своей вступительной речи от имени Шведской королевской академии наук Б.Г. Мальстрем, <сделали возможным проникновение в еще большие глубины в нашем понимании взаимосвязи между химической структурой и биохимической функцией генетического материала>. В 1983 г. С. вышел в отставку с занимаемого им поста в Медицинском научно-исследовательском совете. Скромный, склонный к уединению человек, он живет в Кембридже со своей женой Маргарет Джоан Хоув. Брак с ней был зарегистрирован в 1940 г. У супругов два сына и дочь. С. любит заниматься парусным спортом и работать в саду. С. удостоен многочисленных наград. Среди них: медаль Кордей-Моргана и премия, присужденные ему Британским химическим обществом (1951), премия Альфреда Бензонса Фонда Альфреда Бензонса (1966), Королевская медаль Лондонского королевского общества (1969), ежегодная награда Гарднеровского фонда (1971 и 1979), памятная медаль Хэнбери Фармацевтического общества Великобритании (1976), медаль Копли Лондонского королевского общества (1977) и премия Альберта Л аскера за фундаментальные медицинские исследования (1979). С. - почетный член Американского общества биохимиков и американской Национальной академии наук, обладатель почетных степеней университетов Лестера и Страсбурга, а также Кембриджа и Оксфорда.